【米氏常數(shù)名詞解釋】在生物化學(xué)中，酶促反應(yīng)的速率與底物濃度之間的關(guān)系是一個重要的研究課題。為了更準(zhǔn)確地描述這種關(guān)系，科學(xué)家提出了“米氏常數(shù)”（Michaelis constant, 簡稱Km）的概念。該常數(shù)是酶動力學(xué)中的一個關(guān)鍵參數(shù)，用于衡量酶對底物的親和力以及酶促反應(yīng)的效率。
一、
米氏常數(shù)是由德國生物化學(xué)家利奧·米歇爾（Leonor Michaelis）和馬克斯·門騰（Maud Menten）于1913年提出的，用來描述酶與底物結(jié)合的平衡狀態(tài)。Km值越小，表示酶對底物的親和力越高；反之，Km值越大，則說明酶對底物的親和力較低。
在實際應(yīng)用中，Km不僅反映了酶對底物的結(jié)合能力，還能幫助判斷酶是否處于飽和狀態(tài)。當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)高于Km時，酶促反應(yīng)速率達(dá)到最大值（Vmax），此時反應(yīng)速率不再隨底物濃度增加而變化。
此外，Km還受到溫度、pH值等環(huán)境因素的影響。因此，在實驗設(shè)計中，控制這些條件對于獲得準(zhǔn)確的Km值至關(guān)重要。
二、表格展示
| 概念名稱 | 定義 |
| 米氏常數(shù) | 酶促反應(yīng)中，當(dāng)反應(yīng)速率達(dá)到最大值一半時的底物濃度，用Km表示。 |
| 提出者 | 利奧·米歇爾（Leonor Michaelis）與馬克斯·門騰（Maud Menten） |
| 單位 | 通常為mol/L 或 mM（毫摩爾/升） |
| 作用 | 反映酶對底物的親和力；Km越小，親和力越高。 |
| 與Vmax的關(guān)系 | 當(dāng)[S] = Km時，v = Vmax / 2 |
| 影響因素 | 溫度、pH、離子強(qiáng)度、抑制劑等 |
| 應(yīng)用領(lǐng)域 | 生物化學(xué)、藥理學(xué)、代謝研究等 |
通過了解米氏常數(shù)的定義、意義及影響因素，可以更好地理解酶促反應(yīng)的動力學(xué)行為，為相關(guān)實驗設(shè)計和數(shù)據(jù)分析提供理論依據(jù)。